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  1. 学術雑誌・学外紀要・定期刊行物等掲載論文・記事

Intermolecular functional coupling between phosphoinositides and the potassium channel KcsA

https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/2000516
https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/2000516
d4357991-632c-45b0-9a47-26d023e212bd
名前 / ファイル ライセンス アクション
S0021925822006998 https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102257
license.icon
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2024-08-05
タイトル
タイトル Intermolecular functional coupling between phosphoinositides and the potassium channel KcsA
言語 en
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
著者 紀谷, 拓音

× 紀谷, 拓音

ja 紀谷, 拓音

ja-Kana キヤ, タクナリ

en Kiya, Takunari


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川鍋, 陽

× 川鍋, 陽

ja 川鍋, 陽

ja-Kana カワナベ, アキラ

en Kawanabe, Akira


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藤原, 祐一郎

× 藤原, 祐一郎

ja 藤原, 祐一郎

ja-Kana フジワラ, ユウイチロウ

en Fujiwara, Yuichiro


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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Biological membranes are composed of a wide variety of lipids. Phosphoinositides (PIPns) in the membrane inner leaflet only account for a small percentage of the total membrane lipids but modulate the functions of various membrane proteins, including ion channels, which play important roles in cell signaling. KcsA, a prototypical K+ channel that is small, simple, and easy to handle, has been broadly examined regarding its crystallography, in silico molecular analysis, and electrophysiology. It has been reported that KcsA activity is regulated by membrane phospholipids, such as phosphatidylglycerol. However, there has been no quantitative analysis of the correlation between direct lipid binding and the functional modification of KcsA, and it is unknown whether PIPns modulate KcsA function. Here, using contact bubble bilayer recording, we observed that the open probability of KcsA increased significantly (from about 10% to 90%) when the membrane inner leaflet contained only a small percentage of PIPns. In addition, we found an increase in the electrophysiological activity of KcsA correlated with a larger number of negative charges on PIPns. We further analyzed the affinity of the direct interaction between PIPns and KcsA using microscale thermophoresis and observed a strong correlation between direct lipid binding and the functional modification of KcsA. In conclusion, our approach was able to reconstruct the direct modification of KcsA by PIPns, and we propose that it can also be applied to elucidate the mechanism of modification of other ion channels by PIPns.
言語 en
bibliographic_information en : Journal of biological chemistry

巻 298, 号 8, 発行日 2022-08
出版者
出版者 American Society for Biochemistry and Molecular Biology
言語 en
出版者
出版者 Elsevier
言語 en
item_10001_source_id_9
収録物識別子タイプ EISSN
収録物識別子 1083-351X
item_10001_source_id_11
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA1202441X
権利
言語 en
権利情報 © 2022 The Authors.
権利
言語 en
権利情報Resource http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
権利情報 This is an open access article under the CC BY license.
item_10001_relation_13
識別子タイプ PMID
関連識別子 35839854
関連サイト
関連タイプ isIdenticalTo
識別子タイプ DOI
関連識別子 https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102257
関連サイト
関連タイプ hasVersion
識別子タイプ URI
関連識別子 http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/pmc9396063/
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 potassium channel
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 gating
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 phosphoinositides
キーワード
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主題Scheme Other
主題 protein–lipid interaction
キーワード
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主題Scheme Other
主題 electrophysiology
キーワード
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主題Scheme Other
主題 bilayer recording
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Ver.1 2024-08-05 09:58:20.637379
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