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  1. 学術雑誌・学外紀要・定期刊行物等掲載論文・記事

Functional regulation of the protein phosphatase PPM1M by phosphorylation at multiple sites with Ser/Thr-Pro motifs

https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/2000971
https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/2000971
c64142db-2b49-4244-8d6e-fffb4dc9bc8f
名前 / ファイル ライセンス アクション
ABB753_109887 ABB753_109887
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2025-07-17
タイトル
タイトル Functional regulation of the protein phosphatase PPM1M by phosphorylation at multiple sites with Ser/Thr-Pro motifs
言語 en
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
著者 大澤, 仁

× 大澤, 仁

ja 大澤, 仁

ja-Kana オオサワ, ジン

en Osawa, Jin


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Karakawa, Masataka

× Karakawa, Masataka

en Karakawa, Masataka


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Taniguchi, Aoi

× Taniguchi, Aoi

en Taniguchi, Aoi


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Yuiko, Inui

× Yuiko, Inui

en Yuiko, Inui


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Usuki, Chika

× Usuki, Chika

en Usuki, Chika


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石田, 敦彦

× 石田, 敦彦

en Ishida, Atsuhiko

ja 石田, 敦彦

ja-Kana イシダ, アツヒコ


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亀下, 勇

× 亀下, 勇

en Kameshita, Isamu

ja 亀下, 勇

ja-Kana カメシタ, イサム


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末吉, 紀行

× 末吉, 紀行

en Sueyoshi, Noriyuki

ja 末吉, 紀行

ja-Kana スエヨシ, ノリユキ


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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Abstract
The imbalance in the phosphorylation and the dephosphorylation of proteins leads to various diseases. Therefore, in vivo, the functions of protein kinases and protein phosphatases are strictly regulated. Mg2+/Mn2+-dependent protein phosphatase PPM1M has been implicated in immunity and cancer; however, the regulation mechanism remains unknown. In this study, we show that PPM1M is regulated in different ways by multiple phosphorylation. PPM1M has four Ser/Thr-Pro motifs (Ser27, Ser43, Ser60, and Thr254) that are recognized by proline-directed kinases, and Ser60 was found to be phosphorylated by cyclin-dependent kinase 5 (CDK5) in the cell. The phospho-mimetic mutation of Ser27 and Ser43 in the N-terminal domain suppresses the nuclear localization of PPM1M and promotes its accumulation in the cytoplasm. The phospho-mimetic mutation of Ser60 decreases PPM1M activity; conversely, the phospho-mimetic mutation of Thr254 increases PPM1M activity. These results suggest that the subcellular localization and phosphatase activity of PPM1M are regulated by protein kinases, including CDK5, via phosphorylation at multiple sites. Thus, PPM1M is differentially regulated by proline-directed kinases, including CDK5.
言語 en
書誌情報 en : Archives of Biochemistry and Biophysics

巻 753, 発行日 2024-03
出版者
出版者 Elsevier
言語 en
ISSN
収録物識別子タイプ EISSN
収録物識別子 1096-0384
権利
言語 en
権利情報 © 2024 Elsevier Inc. All rights reserved.
助成情報
識別子タイプ Crossref Funder
助成機関識別子タイプURI https://www.crossref.org/services/funder-registry/
助成機関識別子 https://doi.org/10.13039/501100001691
助成機関名 日本学術振興会
言語 ja
助成機関名 Japan Society for the Promotion of Science
言語 en
研究課題番号URI https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-22KJ2362/
研究課題番号 22KJ2362
研究課題番号タイプ JGN
研究課題名 新規癌抑制因子PPM1Hホスファターゼの創薬への応用に向けた分子的基盤の創成
言語 ja
助成情報
識別子タイプ Crossref Funder
助成機関識別子タイプURI https://www.crossref.org/services/funder-registry/
助成機関識別子 https://doi.org/10.13039/501100001691
助成機関名 日本学術振興会
言語 ja
助成機関名 Japan Society for the Promotion of Science
言語 en
研究課題番号URI https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-21K05310/
研究課題番号 21K05310
研究課題番号タイプ JGN
研究課題名 低毒性がん転移抑制剤開発のための学際研究:アフィニティータグ法による阻害剤の創製
言語 ja
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Multiple phosphorylation
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Nuclear translocation
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 PPM phosphatase
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 PPM1M
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 Proline-directed kinase
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Ver.1 2025-07-17 06:01:32.519120
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