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  1. 香川大学紀要類・刊行物等
  2. 農学部・農学研究科(旧:香川県立農業専門学校・香川県立農科大学)
  3. 香川大学農学部学術報告
  4. 第33巻 第1号 (1981年10月)

Corticium rolfsiiの酸性proteinase

https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/3182
https://kagawa-u.repo.nii.ac.jp/records/3182
34c471bd-6da7-4a41-83c9-f4bb75f2afce
名前 / ファイル ライセンス アクション
AN00038339_33_1_23.pdf AN00038339_33_1_23.pdf (414.3 kB)
Item type 紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2012-03-27
タイトル
タイトル Corticium rolfsiiの酸性proteinase
言語 ja
タイトル
タイトル Acid proteinase from Corticium rolfsii
言語 en
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
アクセス権
アクセス権 open access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
著者 三好, 敏夫

× 三好, 敏夫

ja 三好, 敏夫

ja-Kana ミヨシ, トシオ

en Miyoshi, Toshio

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上原, 哲

× 上原, 哲

ja 上原, 哲

ja-Kana ウエハラ, サトシ

en Uehara, Satoshi

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梶, 明

× 梶, 明

ja 梶, 明

ja-Kana カジ, アキラ

en Kaji, Akira

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佐藤, 優行

× 佐藤, 優行

ja 佐藤, 優行

ja-Kana サトウ, マサユキ

en Sato, Masayuki

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 On the basis of screening Corticium species, acid proteinase was found to be produced by all 13 strains used. Corticium rolfsii IFO 4878 was selected for the enzymatic study and cultured in a medium containing defatted soybean powder. Acid proteinase was partially purified about 68-fold from the culture fluid by a combination of various column chromatography. The isoelectric point lied at pH 4.33 and the molecular weight was estimated to be 27,500. The enzymatic activity was found to be maximum at pH 2.5 toward milk casein and at 2.0 toward hemoglobin-HCl. The enzyme was stable between pH 1.0 and 5.0. At pH 1.0, the enzyme lost less than 10% of its activity during a 72-hr period at 4℃. The enzymatic activity was inhibited by pepstatin, 1,2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy) propane, CN-and Hg2+, but stimulated by Mn2+. The enzyme had an optimal pH for milk-clotting activity between 5.3 and 5.5. The partial purified acid proteinase was demonstrated by its ability to hydrolyze various native proteins.
言語 en
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Corticium属のスクリーニングの結果, 用いた13菌株のすべてが酸性プロテアーゼを生産した. この中からCorticium rolfsii IFO 4878を選択し, 脱脂大豆粉末を培養基として培養した. 培養液より酵素を約68倍に部分精製した. 酵素の等電点はpH4.33, 分子量は約27,500であった. 酵素の作用至適pHはミルクカイゼンが基質の場合は約2.5, ヘモグロビン-HClの場合は約2.0であった. 酵素はpH 1.0から5.0において安定であり, 微生物起源のacid proteinaseでは最も耐酸性に属する. 酵素病性はペプスタチン, 1,2-epoxy-3-(p-nitrophenoxy)-propane, CN-, Hg2+によって阻害されたが, Mn2+によって賦活された. ミルク凝固活性の至適pHは5.3から5.5にあり, 天然蛋白質に対して広い基質特異性を示した.
言語 ja
書誌情報 ja : 香川大学農学部学術報告
en : Technical bulletin of Faculty of Agriculture, Kagawa University

巻 33, 号 1, p. 23-31, 発行日 1981-10-01
出版者
出版者 香川大学農学部
言語 ja
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 0368-5128
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00038339
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
WAID
1018
KEID
2581
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Ver.1 2023-05-15 12:20:24.101501
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